Abstrak
Kelompok fosfodiester terdapat di mana-mana di alam, misalnya dalam asam nukleat atau dalam (di-)nukleotida siklik yang penting untuk transduksi sinyal. Protein sering menggunakan asam amino polar atau bermuatan positif untuk berinteraksi dengan kelompok fosfodiester bermuatan negatif melalui ikatan hidrogen dan jembatan garam. Sebaliknya, asam amino asam aspartat dan glutamat umumnya tidak dianggap sebagai penentu penting untuk pengenalan kelompok fosfodiester. Sebaliknya, mereka dianggap merugikan interaksi tersebut karena tolakan muatan yang diasumsikan antara kelompok karboksilat rantai samping yang terdeprotonasi dan bermuatan negatif dan fosfodiester. Dengan demikian, asam amino asam sering sengaja dimasukkan ke dalam protein untuk meniadakan interaksi asam nukleat dalam studi fungsional. Di sini, kami menunjukkan bahwa dalam konteks struktural yang tepat, rantai samping glutamat mudah terprotonasi bahkan pada pH netral dan bertindak sebagai donor ikatan hidrogen untuk kelompok fosfodiester menggunakan protein pengikat c-di-GMP – domain GSPII-B dari PilF dari Thermus thermophilus – sebagai contoh. Dengan mengamati struktur kompleks protein-RNA dan protein-DNA yang tersedia dalam PDB, kami menemukan bahwa ikatan hidrogen antara gugus karboksilat terprotonasi dari glutamat dan aspartat serta gugus fosfodiester sering terjadi dalam berbagai kelas protein fungsional. Dengan demikian, peran fungsional asam amino asam dalam pengenalan gugus fosfodiester perlu dievaluasi ulang.
Rantai Samping Glutamat dan Aspartat yang Terprotonasi Dapat Mengenali Kelompok Fosfodiester melalui Ikatan Hidrogen yang Kuat dan Pendek dalam Kompleks Biomakromolekul
